Белки в живых организмах

Белки представляют собой самый многочисленный и наиболее разнообразный класс органических соединений клетки. Это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

По химическому составу аминокислоты — это соединения, содержащие одну карбоксильную группу (-COOH) и одну аминную (-NH2), связанные с одним атомом углерода, к которому присоединена боковая цепь — какой-либо радикал R. Именно радикал придает аминокислоте ее неповторимые свойства.

В образовании белков участвуют только 20 аминокислот. Они называются фундаментальными, или основными:

  • аланин,
  • метионин,
  • валин,
  • пролин,
  • лейцин,
  • изолейцин,
  • триптофан,
  • фенилаланин,
  • аспарагин,
  • глутамин,
  • серин,
  • глицин,
  • тирозин,
  • треонин,
  • цистеин,
  • аргинин,
  • гистидин,
  • лизин,
  • аспарагиновая кислота,
  • глутаминовая кислота.

Некоторые из аминокислот не синтезируются в организмах животных и человека и должны поступать с растительной пищей. Они называются незаменимыми:

  • аргинин,
  • валин,
  • гистидин,
  • изолейцин,
  • лейцин,
  • лизин,
  • метионин,
  • треонин,
  • триптофан,
  • фенилаланин.

Аминокислоты, соединяясь друг с другом ковалентными пептидными связями, образуют различной длины пептиды. Пептидной (амидной) называется ковалентная связь, образованная карбоксильной группой одной аминокислоты и аминной группой другой.

Белки представляют собой высокомолекулярные полипептиды, в состав которых входят от ста до нескольких тысяч аминокислот.

Выделяют четыре уровня организации белков.

  • Первичная структура (последовательность аминокислот в полипептидной цепи). Образуется за счет ковалентных пептидных связей между аминокислотными остатками. Первичная структура определяется последовательностью нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. Первичная структура любого белка уникальна и определяет его форму, свойства и функции. Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы (конформации). Существуют вторичная, третичная и четвертичная пространственные структуры белковой молекулы.
  • Вторичная структура. Образуется укладкой полипептидных цепей в α-спираль или β-структуру. Она поддерживается за счет водородных связей между атомами водорода групп NH- и атомами кислорода групп CO-. α-Спираль формируется в результате скручивания полипептидной цепи в спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Она характерна для глобулярных белков, имеющих сферическую форму глобулы. β-Структура представляет собой продольную укладку трех полипептидных цепей. Она характерна для фибриллярных белков, имеющих вытянутую форму фибриллы.
  • Третичная структура. Образуется при сворачивании спирали в клубок (глобулу, домен). Домены — глобулоподобные образования с гидрофобной сердцевиной и гидрофильным наружным слоем. Третичная структура формируется за счет связей, образующихся между радикалами (R) аминокислот, за счет ионных, гидрофобных и дисперсионных взаимодействий, а также за счет образования дисульфидных (S-S) связей между радикалами цистеина.
  • Четвертичная структура. Характерна для сложных белков, состоящих из двух и более полипептидных цепей (глобул), не связанных ковалентными связями, а также для белков, содержащих небелковые компоненты (ионы металлов, коферменты). Четвертичная структура поддерживается в основном силами межмолекулярного притяжения и в меньшей степени — водородными и ионными связями.

Конфигурация белка зависит от последовательности аминокислот, но на нее могут влиять и конкретные условия, в которых находится белок.

Утрата белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией. Денатурация может быть обратимой и необратимой. При обратимой денатурации разрушается четвертичная, третичная и вторичная структуры, но благодаря сохранению первичной структуры при возвращении нормальных условий возможна ренатурация белка — восстановление нормальной (нативной) конформации. При необратимой денатурации происходит разрушение первичной структуры белка. Денатурация может быть вызвана высокой температурой (выше 45 °С), обезвоживанием, жестким излучением и другими факторами. Изменение конформации (пространственной структуры) белковой молекулы лежит в основе ряда функций белков (сигнальные, антигенные свойства и др.).

По химическому составу различают простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислот (фибриллярные белки, антитела — иммуноглобулины). Сложные белки содержат белковую часть и небелковую — простетические группы. Различают липопротеины (содержат липиды), гликопротеины (углеводы), фосфопротеины (одну или несколько фосфатных групп), металлопротеины (различные металлы), нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты). Простетические группы обычно играют важную роль при выполнении белком его биологической функции.

Функции белков различны:

  • Каталитическая (ферментативная) функция. Все ферменты являются белками. Белки-ферменты катализируют протекание в организме химических реакций. Например, каталаза разлагает перекись водорода, амилаза — гидролизует крахмал, липаза — жиры, трипсин — белки, нуклеаза — нуклеиновые кислоты, ДНК-полимераза катализирует удвоение ДНК.
  • Строительная (структурная) функция. Ее осуществляют фибриллярные белки. Например, кератин содержится в ногтях, волосах, шерсти, перьях, рогах, копытах; коллаген — в костях, хрящах, сухожилиях; эластин — в связках, стенках кровеносных сосудов.
  • Транспортная функция. Ряд белков способен присоединять и переносить различные вещества. Например, гемоглобин переносит кислород и углекислый газ, белки-переносчики осуществляют облегченную диффузию через плазматическую мембрану клетки.
  • Гормональная (регуляторная) функция. Многие гормоны являются белками, пептидами, гликопептидами. Например, соматотропин регулирует рост; инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови: инсулин повышает проницаемость клеточных мембран для глюкозы, что усиливает ее расщепление в тканях, отложение гликогена в печени, глюкагон способствует превращению гликогена печени в глюкозу.
  • Защитная функция. Например, иммуноглобулины крови являются антителами; интерфероны — универсальные противовирусные белки; фибрин и тромбин участвуют в свертывании крови.
  • Сократительная (двигательная) функция. Например, актин и миозин образуют микрофиламенты и осуществляют сокращение мышц, тубулин образует микротрубочки и обеспечивает работу веретена деления.
  • Рецепторная (сигнальная) функция. Например, гликопротеины входят в состав гликокаликса и воспринимают информацию из окружающей среды; опсин — составная часть светочувствительных пигментов родопсина и йодопсина, находящихся в клетках сетчатки глаза.
  • Энергетическая функция. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии, необходимой для жизнедеятельности организма.
  • Запасающая функция. Например, альбумин запасает воду в яичном желтке, миоглобин содержит запас кислорода в позвоночных мышцах, белки семян бобовых растений являются хранилищем запаса питательных веществ для зародыша.

Белки-ферменты катализируют протекание в организме химических реакций. Эти реакции в силу энергетических причин сами по себе либо вообще не протекают в организме, либо протекают слишком медленно.

Ферментативную реакцию можно выразить следующим образом: E+S → [ES] → E+P, где E — фермент; S — субстрат; ES — фермент-субстратный комплекс; P — продукты реакции.

Субстрат обратимо реагирует с ферментом с образованием фермент-субстратного комплекса, который затем распадается с образованием продукта реакции. Фермент не входит в состав конечных продуктов реакции.

В молекуле фермента имеется активный центр, состоящий из двух участков — сорбционного (отвечает за связывание фермента с молекулой субстрата) и каталитического (отвечает за протекание собственно катализа). В ходе реакции фермент связывает субстрат, последовательно изменяет его конфигурацию, образуя ряд промежуточных молекул, дающих в конечном итоге продукты реакции.

Отличие ферментов от катализаторов неорганической природы состоит в следующем:

  1. один фермент катализирует только один тип реакций;
  2. активность ферментов ограничена довольно узкими температурными рамками (обычно 35-45 °C);
  3. ферменты активны при определенных значениях pH (большинство в слабощелочной среде).