Ферменты. Их роль в жизнедеятельности клетки

Ферменты (энзимы) — это специфические белки, которые присутствуют во всех живых организмах и играют роль биологических катализаторов.

Химические реакции в живой клетке протекают при определенной температуре, нормальном давлении и определенной кислотности среды. В таких условиях реакции синтеза ила распада веществ протекали бы в клетке очень медленно, если бы не подвергались воздействиям ферментов.

Все процессы в живом организме прямо или косвенно осуществляются с участием ферментов. Например, под их действием составные компоненты пищи (белки, углеводы, липиды) расщепляются до более простых соединений, из которых синтезируются новые, свойственные данному виду макромолекулы. Поэтому нарушения образования и активности ферментов нередко ведут к возникновению тяжелых болезней.

По пространственной организации ферменты состоят из нескольких полипептидных цепей и обычно обладают четвертичной структурой.

Кроме того, ферменты в своем составе могут иметь и небелковые структуры. Белковая часть носит название апофермент, а небелковая — кофактор или кофермент (коэнзим).

Предшественниками многих коферментов являются витамины.

Ферментативный катализ подчиняется тем же законам, что и неферментативный (в химической промышленности), однако в отличие от него характеризуется высокой степенью специфичности (фермент катализирует только определенную реакцию или действует только на один тип связи). Этим обеспечивается тонкая регуляция всех жизненно важных процессов (дыхание, пищеварение, фотосинтез и др.), протекающих в клетке и организме. Например, фермент уреаза катализирует расщепление лишь одного вещества — мочевины (H2N—СО—NH2 + Н2O → 2NH3 + СO2), не оказывая каталитического действия на структурно-родственные соединения.

Специфичность действия ферментов объясняет теория активного центра. Согласно ей, в молекуле каждого фермента имеется один или более участков, обеспечивающих специфическое взаимодействие фермента и вещества (субстрата). Активным центром выступает или функциональная группа (например, ОН-группа серина), или отдельная аминокислота. Обычно же для каталитического действия необходимо сочетание нескольких (в среднем от 3 до 12) расположенных в определенном порядке аминокислотных остатков. Активный центр может также формироваться ионами металлов, витаминами и другими соединениями небелковой природы — коферментами, или кофакторами. Под действием фермента происходит ослабление химических связей субстрата, и катализируемая реакция протекаете меньшей начальной затратой энергии, а следовательно, с большей скоростью. Например, одна молекула фермента каталазы может расщепить за 1 мин. более 5 млн молекул пероксида водорода (H2O2), являющегося продуктом окисления в организме различных соединений.

На заключительном этапе химической реакции фермент-субстратный комплекс распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента, который вновь связывается с молекулами субстрата.

Скорость ферментативных реакций зависит от многих факторов: природы и концентрации фермента и субстрата, температуры, давления, кислотности среды, наличия ингибиторов и т. д. Например, при температурах, близких к нулю, скорость биохимических реакций замедляется до минимума. Это свойство широко используется в различных отраслях народного хозяйства, особенно в сельском хозяйстве и медицине. В частности, консервация различных органов (почки, сердце, селезенка, печень) перед их пересадкой больному происходит при охлаждении, чтобы снизить интенсивность биохимических реакций и тем самым продлить время жизни органов.